§3. Органические вещества

Аминокислотами называются органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на аминогруппу. В зависимости от положения группы -NН 2 различают α, β, γ и т. д. L-аминокислоты. К настоящему времени в различных объектах живого мира найдено до 200 различных аминокислот. В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных, но не все они входят в состав белков.

Аминокислоты делятся на две группы:

1. протеиногенные (входящие в состав белков)

   Среди них выделяют главные (их всего 20) и редкие. Редкие белковые аминокислоты (например, гидроксипролин, гидроксилизин, аминолимонная кислота и др.) на самом деле являются производными тех же 20 аминокислот.

   Остальные аминокислоты не участвуют в построении белков; они находятся в клетке либо в свободном виде (как продукты обмена), либо входят в состав других небелковых соединений. Например, аминокислоты орнитин и цитруллин являются промежуточными продуктами в образовании протеиногенной аминокислоты аргинина и участвуют в цикле синтеза мочевины; γ-амино-масляная кислота тоже находится в свободном виде и играет роль медиатора в передаче нервных импульсов; β-аланин входит в состав витамина - пантотеновой кислоты.

2. непротеиногенные (не участвующие в образовании белков)

   Непротеиногенные аминокислоты в отличие от протеиногенных более разнообразны, особенно те, которые содержатся в грибах, высших растениях. Протеиногенные аминокислоты участвуют в построении множества разных белков независимо от вида организма, а непротеиногенные аминокислоты могут быть даже токсичны для организма другого вида, т. е. ведут себя как обычные чужеродные вещества. Например, канаванин, дьенколевая кислота и β-циано-аланин, выделенные из растений, ядовиты для человека.

Строение и классификация протеиногенных аминокислот

Радикал R в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), а может иметь и сложное строение. Поэтому α-аминокислоты отличаются друг от друга прежде всего строением бокового радикала, а следовательно, и физико-химическими свойствами, присущими этим радикалам. Приняты три классификации аминокислот:

Приведенная физиологическая классификация аминокислот не универсальна в отличие от первых двух классификаций и до некоторой степени условна, поскольку действительна только для организмов данного вида. Однако абсолютная незаменимость восьми аминокислот универсальна для всех видов организмов (в табл. 2 приведены данные для некоторых представителей позвоночных и насекомых [показать] ).

Для крыс и мышей незаменимых аминокислот уже девять (к восьми известным добавляется гистидин). Нормальный рост и развитие курицы возможны только при наличии одиннадцати незаменимых аминокислот (добавляются гистидин, аргинин, тирозин), т. е. полузаменимые для человека аминокислоты абсолютно незаменимы для курицы. Для москитов глицин является абсолютно незаменимой, а тирозин, наоборот, заменимой аминокислотой.

Значит, для разных видов организмов возможны существенные отклонения в потребности в отдельных аминокислотах, что определяется особенностями их обмена.

Сложившийся для каждого вида организма состав незаменимых аминокислот, или так называемая ауксотрофность организма в отношении аминокислот, отражает скорее всего стремление его к минимальным энергетическим затратам на синтез аминокислот. Действительно, выгоднее получать готовый продукт, чем производить его самому. Поэтому организмы, потребляющие незаменимые аминокислоты, тратят примерно на 20% энергии меньше, чем те, которые синтезируют все аминокислоты. С другой стороны, в ходе эволюции не сохранилось таких форм жизни, которые бы полностью зависели от поступления всех аминокислот извне. Им трудно было бы приспосабливаться к изменениям внешней среды, учитывая, что аминокислоты являются материалом для синтеза такого вещества, как белок, без которого жизнь невозможна.

Физико-химические свойства аминокислот

Кислотно-основные свойства аминокислот . По химическим свойствам аминокислоты - амфотерные электролиты, т. е. сочетают свойства и кислот, и оснований.

Кислотные группы аминокислот: карбоксильная (-СООН -> -СОО - + Н +), протонированная α-аминогруппа (-NH + 3 -> -NН 2 + Н +).

Основные группы аминокислот: диссоциированная карбоксильная (-СОО - + Н + -> -СООН) и α-аминогруппа (-NН 2 + Н + -> NН + 3).

Для каждой аминокислоты имеется как минимум две константы кислотной диссоциации рК а - одна для группы -СООН, а вторая для α-аминогруппы.

В водном растворе возможно существование трех форм аминокислот (рис. 1.)

Доказано, что в водных растворах аминокислоты находятся в виде диполя; или цвиттер-иона.

Влияние рН среды на ионизацию аминокислот . Изменение рН среды от кислой до щелочной влияет на заряд растворенных аминокислот. В кислой среде (рН<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

В кислой среде аминокислоты в электрическом поле движутся к катоду.

В щелочной среде (рН>7), где имеется избыток ионов ОН - , аминокислоты находятся в виде отрицательно заряженных ионов (анионов), так как диссоциирует NН + 3 -группа:

В этом случае аминокислоты перемещаются в электрическом поле к аноду.

Следовательно, в зависимости от рН среды аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд.

Состояние, в котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрическим. Значение рН, при котором наступает такое состояние и аминокислота не перемещается в электрическом поле ни к аноду, ни к катоду, называется изоэлектрической точкой и обозначается рН I . Изоэлектрическая точка очень точно отражает кислотно-основные свойства разных групп в аминокислотах и является одной из важных констант, характеризующих аминокислоту.

Изоэлектрическая точка неполярных (гидрофобных) аминокислот приближается к нейтральному значению рН (от 5,5 для фенилаланина до 6,3 для пролина), у кислых она имеет низкие значения (для глутаминовой кислоты 3,2, для аспарагиновой 2,8). Изоэлектрическая точка для цистеина и цистина равна 5,0, что указывает на слабые кислотные свойства этих аминокислот. У основных аминокислот - гистидина и особенно лизина и аргинина - изоэлектрическая точка значительно выше 7.

В клетках и межклеточной жидкости организма человека и животных рН среды близка к нейтральной, поэтому основные аминокислоты (лизин, аргинин) несут суммарный положительный заряд (катионы), кислые аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая) имеют отрицательный заряд (анионы), а остальные существуют в виде диполя. Кислые и основные аминокислоты больше гидратированы, чем все остальные аминокислоты.

Стереоизомерия аминокислот

Все протеиногенные аминокислоты, за исключением глицина, имеют как минимум один асимметрический атом углерода (С*) и обладают оптической активностью, причем большая часть их относится к левовращающим. Они существуют в виде пространственных изомеров, или стереоизомеров. По расположению заместителей вокруг асимметрического атома углерода стерео-изомеры относят к L- или D-ряду.

L- и D-изомеры относятся друг к другу как предмет и его зеркальное изображение, поэтому их называют также зеркальными изомерами или энантиомерами. Аминокислоты треонин и изолейцин имеют по два асимметрических атома углерода, поэтому у них по четыре стереоизомера. Например, у треонина, помимо L- и D-треонина, имеется еще два, которые называют диастереомерами или аллоформами: L-аллотреонин и D-аллотреонин.

Все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду. Считалось, что D-аминокислоты не встречаются в живой природе. Однако были найдены полипептиды в виде полимеров D-глутаминовой кислоты в капсулах спороносных бактерий (палочке сибирской язвы, картофельной и сенной палочке); D-глутаминовая кислота и D-аланин входят в состав мукопептидов клеточной стенки некоторых бактерий. D-Аминокислоты обнаружены также в антибиотиках, продуцируемых микроорганизмами (см. табл. 3).

Возможно, D-аминокислоты оказались более пригодными для защитных функций организмов (именно этой цели служат и капсула бактерий, и антибиотики), в то время как L-аминокислоты нужны организму для построения белков.

Распространение отдельных аминокислот в разных белках

К настоящему времени расшифрован аминокислотный состав многих белков микробного, растительного и животного происхождения. Наиболее часто в белках находят аланин, глицин, лейцин, серии. Однако каждый белок имеет свой аминокислотный состав. Например, протамины (простые белки, находящиеся в молоках рыб) содержат до 85% аргинина, но в них отсутствуют циклические, кислые и серусодержащие аминокислоты, треонин и лизин. Фиброин - белок натурального шелка, содержит до 50% глицина; в состав коллагена - белка сухожилий - входят редкие аминокислоты (гидроксилизин, гидроксипролин), которые отсутствуют в остальных белках.

Аминокислотный состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его функцией. Последовательность расположения аминокислот в белке обусловлена генетическим кодом.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты . Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми . Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными . Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат : 1) карбоксильную группу (-СООН), 2) аминогруппу (-NH 2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты , имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты , имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты , имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями , так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной . В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов . На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков .

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин . Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства . Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков ; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией . Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией . Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой .

Функции белков

Ферменты

Ферменты , или энзимы , — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом .

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор . У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты ).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия .

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят — ингибиторами .

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С-С, С-N, С-О, С-S — декарбоксилаза),
5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С-С, С-N, С-О, С-S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Спортсмены и многие другие люди помнят курс биологии, в котором говорилось о важности белка в организме. Об аминокислотах упоминалось меньше, но они являются основой всех белковых соединений. В состав природных белков входит много различных аминокислот, все они отвечают за разные функции и нужны организму. Важность аминокислот и сколько из них находится в составе белка – это основная тема статьи.

Аминокислоты – содержат две функциональные группы – аминогруппу -NH2 и карбоксильную COOH

Аминокислоты, входящие в состав белков

Аминокислоты – это соединения органического происхождения, они формируют структуру белков и являются основой для их синтеза. Белки участвуют в ряде процессов жизнедеятельности, особенно важны для развития мускулатуры и других тканей.

Наибольшее количество аминокислот попадает в организм через пищу, а затем они способствуют формированию белков. При необходимости набора мышечной массы акцент нужно ставить на аминокислоты в составе белков.

Белковая структура довольно сложна, в рамках статьи возможно только базовое её рассмотрение, так как этому вопросу посвящено немало научных трудов. Аминокислоты соединяются посредством пептидных связей, формируя единое целое. Они выполняют задачи восстановления организма и заживления ран.

Существует понятие идеального белка, в котором строго указано из скольких аминокислот он состоит, но в действительности определить, сколько аминокислот входит в состав, бывает сложнее. Согласно научным исследованиям, всего выделено 20 аминокислот, которые и должны составлять белок. В большинстве структур содержится 20 аминокислот, но их количество может отличаться. При длительном нарушении состава будут появляться нарушения, в том числе опасные для жизни.

Чаще всего разделяют 2 основные группы – заменимые и незаменимые. Среди заменимых компонентов большая часть из всех веществ – 12 шт. Их отличие заключается в выработке внутри организма в достаточных количествах при условии наличия нужного «строительного материала». Несложно определить число незаменимых – 8 штук. Они наиболее важны, так как поступают исключительно из внешней среды: пищи, добавок или уколов.

Аминокислоты могут реагировать друг с другом

Подошло время определить, сколько незаменимых аминокислот входит в состав белка :

• лейцин защищает мышцы и восстанавливает их. Способствует набору мышечной массы;
• изолейцин стимулирует выделение энергии;
• лизин укрепляет иммунитет;
• фенилаланин – это альфа-аминокислота, она влияет на правильную работу ЦНС;
• метионин способствует сжиганию подкожного жира;
• треонин влияет на ЦНС, ССС и иммунитет;
• триптофан участвует в выделении серотонина;
• валин ускоряет восстановление мышц и улучшает обменные процессы.

Заменимые аминокислоты лучше пополнять с пищей, иначе организм в полной мере покрыть необходимость спортсмена не всегда может.

Среди них :

Виды и задачи белка

Белок покрывает различные задачи в организме, его роль зависит от типа структуры :

Каждый фрагмент белка имеет в своем составе аминокислоты и 4 ключевых компонента: азот, водород, углерод и кислород. Практически не уступает по важности фосфор с серой.

Белки разделяются на 2 категории в зависимости от скорости действия в организме :

• быстрые – это сывороточный протеин, организм получает его из молока и продуктов из него. Характеристика белка заключается в быстром процессе переваривания и разделения на аминокислотный состав белков. После употребления подобного белка заметно быстрее формируется мышечная масса, после занятий организм восстанавливается значительно быстрее, активно пополняется энергетический состав и подпитываются участки строительным материалом;
• медленные белки состоят из более сложных соединений, которые обрабатываются организмом за более длительное время. Чаще они имеют пролонгированное действие на протяжении 6–8 часов. Представителями группы медленных белков является соевый вид и казеин. Их используют спортсмены для подавления катаболизма и устранения излишнего количества жировых отложений.

Организм одинаково нуждается в обоих типах белков, иначе могут развиться последствия дефицита. Обычному человеку, не занимающемуся спортом или тяжёлой работой, достаточно 1 г на 1 кг массы. Если человек испытывает интенсивные нагрузки, дозировку следует увеличивать в 2–3 раза.

Суть аминокислот

Продукты богатые важными аминокислотами

Протеин – это результат участия аминокислот и такие знания можно использовать для повышения эффективности тренировок. Нельзя забывать об этой основе, иначе успешного построения мышечной массы добиться будет невозможно. Принципы построения белков стали раскрываться с 1810 года, а полностью состав был расшифрован до 1930 года. По результатам исследования было обнаружено 20 аминокислот, которые и составляют белок. С помощью различной структуры молекул они участвуют в создании миллионов различных белков.

Характерное свойство аминокислот – это растворимость в жидкости и способность лёгкого вступления в химические реакции со щелочными и кислотными растворами. Суть разных аминокислот заключается в способности выступать регулятором метаболизма и в участии в строении клеток мышц. Каждая группа обладает собственным радикалом R, это помогает разделять их на группы по природе происхождения.

Если будет недостаточно 1 аминокислоты в составе, организм возьмёт её из запаса, но постепенно резерв исчерпается. При дефиците даже одного элемента можно столкнуться с тяжёлыми осложнениями, а о росте мышц можно забыть. За счёт других аминокислот не удаётся покрыть недостаток другого типа элемента.

В химии и биологии есть понятие биологически полноценных белков. Оно означает, что присутствуют все аминокислоты с активным действием, входящие в состав белков. Для получения полноценного питания организма стоит добавить в рацион бобовые культуры. Определить, какие аминокислоты входят в состав белков конкретного человека, в домашних условиях невозможно, судить можно только на основании симптомов. Для обеспечения биологической ценности белков нужно воспользоваться лабораторным исследованием, оно выявит, сколько видов аминокислот входит в состав белков и поможет скорректировать питание или назначить добавки.

После получения нужного количества аминокислот, они подвергаются многоэтапным преобразованиям, которые сделают их пригодными для построения белка. Минимальное количество преобразований проходит куриный белок из яиц, так как его состав идеально подходит для усвоения человеком.

Зачем нужны аминокислоты в организме

Особенности и функции основных аминокислот

Наибольшее значение и риск появления дефицита отмечается в отношении незаменимых аминокислот.

Сколько аминокислот входит в состав белка из незаменимой группы :

• валин;
• лейцин;
• лизин;
• метионин;
• треонин;
• триптофан;
• изолейцин;
• фенилаланин.

Стоит рассмотреть важнейшие аминокислоты, формирующие состав белка :

Выводы

Разобравшись с вопросами, сколько видов аминокислот входит в состав белков, и определившись с важностью этих веществ, можно сделать вывод о жизненной необходимости этих компонентов. При составлении рациона нужно учитывать необходимость в аминокислотах, это позволит защититься от последствий их дефицита.

1. Какие вещества являются биологическими полимерами? Какие вещества являются мономерами для построения молекул биополимеров?

Биологическими полимерами являются: б) нуклеиновые кислоты; в) полисахариды; д) белки.

Мономерами для построения молекул биополимеров являются: а) аминокислоты; г) нуклеотиды; е) моносахариды.

2. Какие функциональные группы характерны для всех аминокислот? Какими свойствами обладают эти группы?

Для всех аминокислот характерно наличие аминогруппы (–NH 2), обладающей основными свойствами, и карбоксильной группы (–СООН) с кислотными свойствами.

3. Сколько аминокислот участвует в образовании природных белков? Назовите общие черты строения этих аминокислот. Чем они различаются?

В образовании природных белков участвуют 20 аминокислот. Такие аминокислоты называются белокобразующими. В их молекулах карбоксильная группа и аминогруппа связаны с одним и тем же атомом углерода. По этому признаку белокобразующие аминокислоты сходны между собой.

Белокобразующие аминокислоты различаются составом и строением боковой группы (радикала). Она может быть неполярной или полярной (нейтральной, кислой, основной), гидрофобной или гидрофильной, что и придаёт каждой аминокислоте особые свойства.

4. Каким образом аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? Постройте дипептид и трипептид. Для выполнения задания используйте структурные формулы аминокислот, показанные на рисунке 6.

Аминогруппа (–NH 2) одной аминокислоты способна взаимодействовать с карбоксильной группой (–СООН) другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды, а между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает пептидная связь. Образующаяся молекула представляет собой дипептид, на одном конце молекулы которого находится свободная аминогруппа, а на другом – свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Структурную формулу дипептида (например, Ала–Глу) можно представить следующим образом:

Структурную формулу трипептида (например, Глу–Ала–Лиз) можно представить следующим образом:

5. Охарактеризуйте уровни структурной организации белков. Какие химические связи обусловливают различные уровни структурной организации белковых молекул?

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации.

Цепочка (линейная последовательность) аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Каждый белок организма имеет уникальную первичную структуру. На основе первичной структуры создаются другие виды структур, поэтому именно первичная структура определяет форму, свойства и функции белка.

Вторичная структура возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода CO-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.

Третичная структура формируется за счёт образования водородных, ионных, дисульфидных (S–S связей между остатками аминокислоты цистеина) и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды.

В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов, образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура. Полипептиды не связываются ковалентными связями, прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Таким образом, первичная структура белковой молекулы обусловлена наличием пептидных связей между остатками аминокислот. Вторичную структуру стабилизируют водородные связи, третичную – водородные, ионные, дисульфидные и др., четвертичную – слабые межмолекулярные взаимодействия.

6. Человек и животные получают аминокислоты из пищи. Из чего могут синтезироваться аминокислоты у растений?

Растения – автотрофные организмы. Они синтезируют аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза (которые, в свою очередь, образуются из углекислого газа и воды) и азотсодержащих неорганических соединений (ионов аммония, нитрат-ионов). Таким образом, у растений исходными веществами для синтеза аминокислот являются СО 2 , Н 2 О, NH 4 + (NH 3), NO 3 – .

7. Сколько разных трипептидов можно построить из трёх молекул аминокислот (например, аланина, лизина и глутаминовой кислоты), если каждую аминокислоту можно использовать только один раз? Будут ли эти пептиды обладать одинаковыми свойствами?

Можно построить шесть трипептидов: Ала–Лиз–Глу, Ала–Глу–Лиз, Лиз–Ала–Глу, Лиз–Глу–Ала, Глу–Ала–Лиз и Глу–Лиз–Ала. Все полученные пептиды будут обладать разными свойствами.

8. Для разделения смеси белков на компоненты используется метод электрофореза: в электрическом поле отдельные белковые молекулы с определённой скоростью перемещаются к одному из электродов. При этом одни белки двигаются в сторону катода, другие перемещаются к аноду. Как строение молекулы белка связано с его способностью двигаться в электрическом поле? От чего зависит направление движения белковых молекул? От чего зависит их скорость?

В водных растворах радикалы кислых аминокислот, входящих в состав белка, заряжены отрицательно вследствие диссоциации карбоксильных групп:

–СООН → –СОО – + Н +

Радикалы основных аминокислот имеют положительный заряд за счёт присоединения ионов водорода (Н +) к атомам азота, входящим в состав этих радикалов:

–NH 2 + Н + → NH 3 +

Карбоксильная группа и аминогруппа, находящиеся на концах полипептидной цепи, также приобретают заряд (отрицательный и положительный соответственно). Таким образом, в растворе белковая молекула имеет определённый суммарный заряд, что и обусловливает её движение в электрическом поле.

Заряд молекулы белка зависит от соотношения остатков кислых и основных аминокислот. Если в составе белка преобладают остатки кислых аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет отрицательным и она будет перемещаться к аноду (положительно заряженному электроду). Если же преобладают остатки основных аминокислот, то суммарный заряд молекулы будет положительным, и белок будет двигаться в сторону катода (отрицательно заряженного электрода).

Скорость движения зависит прежде всего от величины заряда белковой молекулы, её массы и пространственной конфигурации.

Аминокислоты - (аминокарбоновые кислоты; амк) — органические соединения , в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы (аминогруппы). Т.е. а минокислоты могут рассматриваться , как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

• Карбоксильная группа (карбоксил) -СООН — функциональная одновалентная группа, входящая в состав карбоновых кислот и определяющая их кислотные свойства.
• Аминогруппа — функциональная химическая одновалентная группа -NH 2 , органический радикал, содержащий один атом азота и два атома водорода.

Известно более 200 природных аминокислот , которые можно классифицировать по-разному. Структурная классификация исходит из положения функциональных групп на альфа-, бета-, гамма- или дельта- положении аминокислоты.

Кроме этой классификации, существуют еще и другие, например, классификация по полярности, рН уровню, а также типу группы боковой цепи (алифатические, ациклические, ароматические аминокислоты, аминокислоты, содержащие гидроксил или серу, и т.д.).

В виде белков аминокислоты являются вторым (после воды) компонентом мышц, клеток и других тканей человеческого организма. Аминокислоты играют решающую роль в таких процессах, как транспорт нейротрансмиттеров и биосинтезе.

Общая структура аминокислот

Аминокислоты - биологически важные органические соединения, состоящие из аминогруппы (-NH 2) и карбоновой кислоты (-СООН), и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот - углерод, водород, кислород и азот. Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.

Рис. 1 - Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH 2 , карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре).

В структуре аминокислот боковая цепь, специфичная для каждой аминокислоты, обозначается буквой R. Атом углерода, находящийся рядом с карбоксильной группой, называется альфа-углерод, и аминокислоты, боковая цепь которых связана с этим атомом, называются альфа-аминокислотами. Они представляют собой наиболее распространенную в природе форму аминокислот.

У альфа-аминокислот, за исключением глицина , альфа-углерод является хиральным атомом углерода. У аминокислот, углеродные цепи которых присоединяются к альфа-углероду (как, например, Лизин (L-лизин)), углероды обозначаются как альфа, бета, гамма, дельта, и так далее. У некоторых аминокислот аминогруппа прикреплена к бета или гамма-углероду, и поэтому они называются бета- или гамма- аминокислоты.

По свойствам боковых цепей аминокислоты подразделяются на четыре группы. Боковая цепь может делать аминокислоту слабой кислотой, слабым основанием, или эмульсоидом (если боковая цепь является полярной), или гидрофобным, плохо впитывающим воду, веществом (если боковая цепь неполярна).

Термин «аминокислота с разветвленной цепью» относится к аминокислотам, имеющим алифатические нелинейные боковые цепи, это Лейцин , Изолейцин и Валин .

Пролин - единственная протеиногенная аминокислота, боковая группа которой прикреплена к альфа-аминогруппе и, таким образом, также является единственной протеиногенной аминокислотой, содержащей на этом положении вторичный амин. С химической точки зрения, пролин, таким образом, является иминокислотой , поскольку в нем отсутствует первичная аминогруппа, хотя в текущей биохимической номенклатуре он все еще классифицируется как аминокислота, а также «N-алкилированная альфа-аминокислота» (Иминокислоты — карбоновые кислоты, содержащие иминогруппу (NH). Входят в состав белков, их обмен тесно связан с обменом аминокислот. По своим свойствам иминокислоты близки к аминокислотам, и в результате каталитического гидрирования иминокислоты превращаются в аминокислоты. Иминогруппа — молекулярная группа NH. Двухвалентна. Содержится во вторичных аминах и пептидах. В свободном виде двухвалентный радикал аммиака не существует).

АЛЬФА-АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты, имеющие как амин-, так и карбоксильную группу, прикрепляются к первому (альфа-) атому углерода имеют особое значение в биохимии. Они известны как 2-, альфа или альфа-аминокислоты (общая формула в большинстве случаев H 2 NCHRCOOH, где R представляет собой органический заместитель, известный как «боковая цепь»); часто термин «аминокислота» относится именно к ним.

Это 22 протеиногенных (то есть «служащих для строительства белка») аминокислоты, которые сочетаются в пептидные цепи («полипептиды»), обеспечивая построение широкого спектра белков. Они являются L-стереоизомерами («левыми» изомерами), хотя у некоторых бактерий и в некоторых антибиотиках встречаются некоторые из D-аминокислот («правых» изомеров).

Рис. 2. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH 2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

ОПТИЧЕСКАЯ ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ

Рис. 3. Оптические изомеры аминокислоты аланина

В зависимости от положения аминогруппы относительно 2-го атома углерода выделяют α-, β-, γ- и другие аминокислоты. Для организма млекопитающих наиболее характерны α-аминокислоты. Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина , содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах .

Все стандартные альфа-аминокислоты, кроме глицина, могут существовать в форме одной из двух энантиомеров , называемых L или D аминокислоты, представляющих собой зеркальные отображения друг друга.

D, L -Система обозначения стереоизомеров.

По этой системе L -конфигурация приписывается стереозомеру, у которого в проекций Фишера реперная группа находится слева от вертикальной линии (от лат. "laevus" -левый). Надо помнить, что в проекции Фишера вверху располагают наиболее окисленный атом углерода (как правило, этот атом входит в состав карбоксильной СОOН или карбонильной СН=О групп.). Кроме того, в проекции Фишера все горизонтальные связи направлены в сторону наблюдателя, а вертикальные — удалены от наблюдателя. Соответственно, если реперная группа расположена в проекции Фишера справа, стереоизомер имеет D - конфигурацию (от лат. "dexter" - правый). В α-аминокислотах реперными группами служат группы NH 2.

Энантиомеры — пара стереоизомеров , представляющих собой зеркальные отражения друг друга, не совмещаемые в пространстве. Классической иллюстрацией двух энантиомеров могут служить правая и левая ладони: они имеют одинаковое строение, но различную пространственную ориентацию. Существование энантиомерных форм связано с наличием у молекулы хиральности — свойства не совмещаться в пространстве со своим зеркальным отражением. .

Энантиомеры идентичны по физическим свойствам. Они могут быть различены лишь при взаимодействии с хиральной средой, например, световым излучением. Энантиомеры одинаково ведут себя в химических реакциях с ахиральными реагентами в ахиральной среде. Однако, если реагент, катализатор либо растворитель хиральны, реакционная способность энантиомеров, как правило, различается. Большинство хиральных природных соединений (аминокислоты , моносахариды ) существует в виде 1 энантиомера. Понятие энантиомерии важно в фармацевтике , т.к. различные энантиомеры лекарств , имеют различную биологическую активность.

СТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(протеиногенные)

См.: Строение протеиногенных аминокислот

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот , кодируемых генетическим кодом (см. рис. 4). Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций.

Прим.: В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам.

Рис. 5. Рибосома в процессе трансляции (синтеза белка)

Процесс построения белка называется трансляцией и включает в себя пошаговое добавление аминокислот к растущей цепи белка через рибозимы, осуществляемый рибосомой. Порядок, в котором добавляются аминокислоты, считывается в генетическом коде с помощью шаблона мРНК , который представляет собой копию РНК одного из генов организма.

Трансляция - биосинтез белка на рибосоме

Рис. 6 Стадии элонгации полипептида.

Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода.

Оставшиеся 2, селеноцистеин и пирролизин , включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма. Селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент, вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Пирролизин используется некоторыми метаногенными археями в составе ферментов, необходимых для производства метана. Он кодируется с кодоном UAG, который в других организмах обычно играет роль стоп-кодона. За кодоном UAG следует PYLIS последовательность.

Рис. 7. Полипептидная цепь - первичная структура белка.

Белки имеют 4 уровня своей структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Рис. 8. Структурная организация белков

НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(Не-протеиногенные)

Помимо стандартных аминокислот существует множество других аминокислот, которые называются не-протеиногенными или нестандартными. Такие аминокислоты либо не встречаются в белках (например, L-карнитин , ГАМК ), либо не производятся непосредственно в изоляции при помощи стандартных клеточных механизмов (например, оксипролин и селенометионин).

Нестандартные аминокислоты, находящиеся в белках, образуются путем пост-трансляционной модификации, то есть модификацией после трансляции в процессе синтеза белка. Эти модификации часто необходимы для функционирования или регуляции белка; например, карбоксилирование глутамата позволяет улучшить связывание ионов кальция, а гидроксилирование пролина важно для поддержания соединительной ткани. Другой пример - формирование гипузина в фактор инициации трансляции EIF5A посредством модификации остатка лизина . Такие модификации могут также определять локализацию белка, например, добавление длинных гидрофобных групп может вызвать связывание белка с фосфолипидной мембраной.

Некоторые нестандартные аминокислоты не встречаются в белках. Это лантионин, 2-аминоизомасляная кислота, дегидроаланин и гамма-аминомасляная кислота. Нестандартные аминокислоты часто встречаются в качестве промежуточных метаболических путей для стандартных аминокислот - например, орнитин и цитруллин встречаются в орнитиновом цикле как часть катаболизма кислоты.

Редкое исключение доминированию альфа-аминокислоты в биологии - бета-аминокислота Бета-аланин (3-аминопропановая кислота), которая используется для синтеза пантотеновой кислоты (витамина B5), компонента коэнзима А у растений и микроорганизмов. Ее, в частности, продуцируют пропионовокислые бактериии .

Функции аминокислот

БЕЛКОВЫЕ И НЕ БЕЛКОВЫЕ ФУНКЦИИ

Многие протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты также играют важную, не связанную с образованием белка, роль в организме. Например, в головном мозге человека глутамат (стандартная глутаминовая кислота) и гамма-аминомасляная кислота (ГАМК , нестандартная гамма-аминокислота), являются основными возбуждающими и тормозящими нейромедиаторами. Гидроксипролин (основной компонент соединительной ткани коллагена) синтезируют из п ролина ; стандартная аминокислота глицин используется для синтеза порфиринов , используемых в эритроцитах. Нестандартный карнитин используется для транспорта липидов.

Из-за своей биологической значимости аминокислоты играют важную роль в питании и обычно используются в пищевых добавках, удобрениях и пищевых технологиях. В промышленности аминокислоты используются при производстве лекарств, биоразлагаемого пластика и хиральных катализаторов.

1. Аминокислоты, белки и питание

О биологической роли и последствиях дефицита аминокислот в организме человека см. информацию в таблицах незаменимых и заменимых аминокислот.

При введении в организм человека с пищей, 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков и других биомолекул, либо окисляются в мочевину и углекислый газ в качестве источника энергии. Окисление начинается с удаления аминогруппы через трансаминазу, а затем аминогруппа включается в цикл мочевины. Другой продукт трансамидирования - кетокислота, которая входит в цикл лимонной кислоты. Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза.

Из 20 стандартных аминокислот , 8 (валин , изолейцин , лейцин , лизин , метионин , треонин , триптофан и фенилаланин ) называют незаменимыми потому, что человеческий организм не может синтезировать их самостоятельно из других соединений в необходимых для нормального роста количествах, их можно получить только с пищей. Однако по современным представлениям Гистидин и Аргинин также являются незаменимыми аминокислотами для детей. Другие могут быть условно незаменимы для людей определенного возраста или людей, имеющих какие-либо заболевания.

Кроме того, Цистеин , Таурин , считаются полузаменимыми аминокислотами у детей (хотя таурин технически не является аминокислотой), потому что метаболические пути, которые синтезируют эти аминокислоты, у детей еще не полностью развиты. Необходимые количества аминокислот также зависят от возраста и здоровья человека, поэтому довольно сложно давать здесь общие диетические рекомендации.

БЕЛКИ

Белки́ (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества , состоящие из альфа- аминокислот , соединённых в цепочку пептидной связью . В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом , при синтезе в большинстве случаев используются 20 стандартных аминокислот .

Рис. 9. Белки не только пища... Типы белковых соединений.

Каждый живой организм состоит из белков . Различные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит белков в организме опасен для здоровья. Каждый белок уникален и существует для специальных целей.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Стоит подчеркнть, что современная наука о питании утверждает, что белок должен удовлетворять потребности организма в аминокислотах не только по количеству. Данные вещества должны поступать в организм человека в определенных соотношениях между собой.

Процесс синтеза белков идет в организме постоянно. Если хоть одна незаменимая аминокислота отсутствует, образование белков приостанавливается. Это может привести к самым различным серьезным нарушениям здоровья - от расстройств пищеварения до депрессии и замедления роста у детей. Разумеется, данное рассмотрение вопроса весьма упрощенное, т.к. функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК.

Также, кроме белков, из аминокислот образуется большое количество веществ небелковой природы (см. ниже), выполняющих специальные функции. К ним, напроимер, относится холин (витаминоподобное вещество, входящее в состав фосфолипидов и являющееся предшественником нейромедиатора ацетилхолина - Нейромедиаторы - это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты крайне необходимы для нормальной работы головного мозга).

2. Небелковые функции аминокислот

Нейромедиатор аминокислоты

Прим.: Нейромедиаторы (нейротрансмиттеры, посредники) — биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрохимического импульса от нервной клетки через синаптическое пространство между нейронами, а также, например, от нейронов к мышечной ткани или железистым клеткам. Для получения информации от собственных тканей и органов организм человека синтезирует особые химические вещества - нейромедиаторы. Все внутренние ткани и органы тела человека, «подчиненные» вегетативной нервной системе (ВНС), снабжены нервами (иннервированы), т. е. функциями организма управляют нервные клетки. Они как датчики собирают информацию о состоянии организма и передают ее в соответствующие центры, а от них корректирующие воздействия идут к периферии. Любое нарушение вегетативной регуляции приводит к сбоям в работе внутренних органов. Передача информации, или управление, осуществляется с помощью специальных химических веществ-посредников, которые называются медиаторами (от лат. mediator - посредник) или нейромедиаторами. По своей химической природе медиаторы относятся к различным группам: биогенным аминам, аминокислотам, нейропептидам и т. д. В настоящее время изучено более 50 соединений, относящихся к медиаторам.

В организме человека многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:

• Триптофан является предшественником нейромедиатора серотонина.

• L-Тирозин и его предшественник фенилаланин являются предшественниками нейромедиаторов дофамина катехоламинов, адреналина и норадреналина.
  

• Глицин является предшественником порфиринов, таких как гем.
  

• Аргинин является предшественником оксида азота.
  

• Орнитин и S-аденозилметионин являются предшественниками полиаминов.
  

• Аспартат, Глицин и глутамин являются предшественниками нуклеотидов.
  

Тем не менее, все еще известны не все функции других многочисленных нестандартных аминокислот . Некоторые нестандартные аминокислоты используются растениями для защиты от травоядных животных. Например, канаванин является аналогом аргинина, который содержится во многих бобовых, и в особо крупных количествах в Canavalia gladiata (канавалия мечевидная). Эта аминокислота защищает растения от хищников, например насекомых, и при употреблении некоторых необработанных бобовых может вызывать заболевания у людей.

Классификация протеиногенных аминокислот

Рассмотрим классификацию на примере 20 протеиногенных α-аминокислот, необходимых для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения (см. рис. полипептидной цепи вверху страницы). Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

1. По строению бокового радикала выделяют:

• алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин) — соединения, не содержащие ароматических связей.
  
• ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан)

• серусодержащие (цистеин, метионин), содержащие атом серы S
  
• содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
• содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
• дополнительную NH 2 -группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).

2. По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

3. По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

4. По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей - незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Таблица 1. Классификация аминокислот